단백질의 분류와 구조 및 기능

-단백질의 분류와 구조-

 

1. 단백질의 분류

- 단순단백질 : 아미노산 외에 다른 화학성분을 함유하지 않는 단백질을 말한다.

- 복합단백질

① 아미노산 외에 몇 가지 화학성분을 함유하는 단백질을 말한다.

② 보결기 : 비 아미노산 부분으로, 단백질의 생물학적 기능에 중요한 역할을 하며 보결기의 화학적 성질에 따라 복합단백질을 분류한다.

분류	보결기	예
지단백질	지질	카일로미크론, VLDL, LDL, HDL
당단백질	탄수화물	뮤신, 점액 단백질, 혈중 면역글로불린 G
인단백질	인산기	카제인(우유)
헴단백질	헴(Heme)	혈중 헤모글로빈
플래빈 단백질	플래빈 뉴클레오타이드	숙신산 탈수소효소
금속단백질	철, 아연, 칼슘, 구리 등	철 저장단백질, 알코올 탈수소효소, 칼모둘린, 플래시소토시아닌

- 단백질은 생체 내에서 수행하는 기능에 따라 효소, 운반단백질, 영양 단백질, 운동단백질, 구조단백질, 방어 단백질, 조절단백질 등으로 분류할 수 있다.

기능	예
효소	소화효소 : 펩신, 트립신, 아밀로오스 분해효소, 지질분해효소 대사 효소 : 포도당 인산화효소, 아미노기 전달 효소, 지방산 합성효소
운반단백질	지단백질 : 지질 운반 헤모글로빈 : 산소 운반 세포막 운반단백질 : 포도당, 아미노산 등 운반
영양 단백질	식물 종자 단백질, 달걀 알부민, 우유 카제인, 철 저장단백질
운동단백질	액틴, 미오신 : 수축 운동 튜불린 : 편모 섬모운동
구조단백질	콜라젠 : 결합조직 / 엘라스틴 : 인대 케라틴 : 모발, 손톱, 깃털 / 피브린 : 실크, 거미줄 / 레실린 : 곤충 날개
방어 단백질	면역 글로불린, 항체 : 면역 작용 피브리노젠, 트롬빈 : 혈액 응고
조절단백질	호르몬 : 인슐린, 글루카곤, 성장호르몬
기타	감미 단백질 : 아프리카산 식물 부동 단백질 : 남극 어류 혈액

 

2. 단백질의 구성단위

- 단백질은 구성단위인 아미노산들이 강한 공유결합인 펩타이드 결합으로 연결되어 있으며 최소한 100여 개의 아미노산으로 구성되어 있다.

- 자연계에 존재하는 아미노산 중 단백질을 구성하는 아미노산은 총 20가지의 L-아미노산으로 특유한 배열로 식이 및 조직 단백질을 구성한다.

- 아미노산은 탄소, 수소, 산소, 질소로 구성되며, 일부 아미노산은 황을 함유하고 있다.

- 단백질을 구성하는 아미노산은 카복실기 하나와 아미노기 하나를 가지고 있으며, 아미노산의 특유한 화학적 특성을 나타내는 잔기인 R 부분이 아미노산의 형태와 이름을 결정한다고 한다.

- 아미노산의 분류

중성 아미노산	비극성 아미노산	글리신, 알라닌, 프롤린
	방향족 아미노산	페닐알라닌, 타이로신, 트립토판
	곁가지 아미노산	류신, 아이소류신, 발린
	극성 아미노산	세린, 트레오닌, 시스테인, 메싸이오닌, 아스파라긴, 글루타민
산성 아미노산		아스파르트산, 글루탐산
염기성 아미노산		라이신, 아르지닌, 히스티딘

- 필수아미노산 : 체내에서 합성될 수 없어 반드시 식이로서 공급되어야 하는 아미노산으로, 식이에서 충분히 필수아미노산이 공급되지 않으면 체내에서 단백질 합성이 지연되므로 단백질의 분해가 합성을 능가하게 되어 건강이 안 좋은 영향을 준다.

필수아미노산	히스티딘, 아이소류신, 류신, 라이신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린
비필수 아미노산	알라닌, 아르지닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 시스테인, 글루탐산, 글루타민, 글리신, 프롤린, 세린, 타이로신

 

3. 단백질의 구조

- 1차 구조 : 펩타이드 결합으로 이루어진 아미노산의 배열을 말한다.

- 2차 구조

① 단백질의 2차 구조는 이웃하는 아미노산 사이의 상호작용으로 이루어진다.

② 1차 구조물이 회전, 접힘, 꼬임. 등의 과정을 거쳐 α-helix, β-sheet 등을 형성하며 주로 수소 결합으로 인해 안정화된다.

- 3차 구조

① 단백질마다 가지고 있는 고유의 활성을 나타내기 위한 3차원적인 입체구조를 말한다.

② 이 구조는 수소 결합, 판데르발스 힘, 이온 결합, 소수성 결합 등의 비공유결합 혹은 시스테인 잔기 사이의 이황화 결합으로 인해 안정화된다.

③ 아미노산 잔기의 특성에 따라 주로 친수성 잔기들이 단백질의 표면에 위치하며 소수성 잔기들이 안으로 숨어 형성되는 3차원적 입체구조이다.

- 4차 구조 : 둘 이상의 폴리펩타이드가 상호작용하여 이루어진 구조를 말한다.

 

4. 단백질 구조의 변화

- 변성 : 단백질의 활성 형태인 3차원적 입체구조가 빠르게 저어주거나 가열, 산, 알칼리 용액으로 처리했을 때 풀어지면서 활성을 잃게 되는 과정을 말한다.

- 단백질의 소화과정 중 위에서 분비되는 염산에 의해 식이 단백질이 변성되어 펩타이드 결합을 가수분해시키기 위한 효소의 접근이 쉬워지게 된다.

 

-단백질의 체내 기능-

 

1. 체구 성 성분 형성

- 성장기, 임신 및 수유기에 단백질이 많이 요구되며, 일단 형성된 체구 성 단백질이라도 지속해서 퇴화하고 재생되어야 하므로 매일 단백질이 공급되어야 한다.

- 체구 성 물질 : 근육, 결합조직, 뼛속의 지지체, 혈액응고인자, 혈중 운반단백질, 시각 색소가 있다.

- 세포막 성분 : 영양소 흡수를 위한 수용체, 호르몬 수용체, 세포 안팎 이온 균형을 유지하는 이온 펌프

 

2. 수분 평형 유지

- 혈액 단백질인 알부민과 글로불린 등은 체내수분 평형 유지를 돕는 작용을 한다.

- 식이 섭취를 통해 단백질을 충분히 공급하지 못하면 혈액 중의 단백질의 양이 줄어들어 말초 모세혈관이 있는 조직에 부종이 생긴다.

- 단백질은 분자량이 커 모세혈관을 빠져나가지 못해 혈관 내의 삼투압을 조직보다 높게 유지하는 것에 중요한 역할을 하므로, 대부분의 수분을 혈관에 머무르게 하여 부종을 예방한다.

 

3. 산·염기 평형 유지 : 혈액 중의 단백질은 양성물질로서 쉽게 수소이온을 내어주거나 받아들임으로써 완충재로 작용하여 혈액의 pH를 항상 일정한 상태(pH 7.35~7.45)로 유지하는 데 관여한다.

 

4. 면역기능

- 단백질은 면역체계에서 사용되는 세포들의 주요 성분을 구성하며, 면역세포에서 생성하는 항체의 구성 물질이므로 질병에 대해 저항력을 지닌다.

- 식이로 섭취하는 단백질이 충분하지 못하면, 면역체계의 세포가 부족하거나 작용하는 기능이 떨어져 전염병에 대해 치명적일 수 있다.

 

5. 호르몬, 효소, 신경전달물질 및 글루타싸이온 형성

- 단백질이나 아미노산 형태로 생체에서 일어나는 생화학 반응을 촉매하거나 여러 생리 조절 물질 혹은 그의 전구체로 작용한다.

- 호르몬

① 아미노산 유도체 : 갑상샘 호르몬, 부신수질 호르몬

② 폴리펩타이드 : 인슐린

- 효소 : 생체 내 화학반응 속도를 빠르게 해주는 유기물질로 대부분의 효소는 단백질로 구성되어 있다.

- 글루타싸이온 : 글루탐산, 시스테인, 글리신으로 구성된 트라이펩타이드로서 유해한 과 산화물질을 제거하기 위해 생체 방어물질로 작용한다.

- 신경전달물질 : 세로토닌(트립토판이 전구체), 카테콜아민(타이로신이 전구체)이 있다.

 

6. 포도당 생성 및 에너지원으로 사용

- 탄수화물을 충분하게 섭취하지 못한 경우에라도 신경조직이나 적혈구의 에너지원인 포도당을 지속해서 공급해주기 위해 아미노산을 전구체로 하여 간이나 신장에서 당 신생 과정을 통해 포도당을 합성한다.

- 기아 상태에서는 당 신생 과정이 지속되기 때문에 근육이 소모된다.

- 단백질은 매우 비효율적인 에너지원으로서, 간, 신장에서 암모니아 배설을 위해 요소를 합성하는 과정에서 일부 에너지를 소모한다.

- 대부분의 세포에서 우선으로 탄수화물이나 지방을 에너지원으로 사용하지만, 이런 에너지원들이 부족한 경우나 단백질 과잉 공급으로 아미노산 풀이 넘치면 아미노산이 에너지원으로 사용됨으로 4kcal/g의 에너지를 내준다.